Protein molekülünün yapısı

1)Aminoasit sekansı (primer yapı)
Protein yapısı ve genetiksel olarak aminoasit moleküllerinin dizilimi,kısaca aminoasit sekansı yani primer yapı olarak adlandırılır.Bu dizilimin başlangıcı bir amino grubuyken,son halka bir karboksil grubu içerir.Bu duruma da N-terminali (başlangıç noktası) ve C-terminali (bitiş noktası) denir.Bugüne kadar yaklaşık olarak 300/350 protein yapısının açıklandığı biliniyor.Bu açıklamaların temel dayanağı ise proteolitik enzimlerin değişik peptitlerle parçalanması ve daha sonra peptitlerin aminoasit sekansının belirlenmesi esasına dayanmasıdır.Burada bir protein yada peptitin ilk başlangıcı yani N-terminali belirlenecek ise,aminoasitin kimyasal yada enzimatik reaksiyonların gerçekleşmesiyle mümkündür ve yine burada bir protein belirlenecek olursa,dinitroflorbenzol denilen bir kimyasalın eklenmesi sonucu protein α amino yani N-terminalinde belirlenmesi dinitrofenil ile birleşip daha sonra asit ile hidroliz edilişi,ilk başlangıçta bir aminoasit türevi olan dinitrofenil elde edilir.Yine aynı şekilde bir peptit olan fenilizitiyonat ile alkali ortamda reaksiyonu sonucu N-terminalinden bir aminoasit olan feniltiyohidantion elde edilir.N-terminalinden de başlandığı sürece burada 20-30 tane aminoasitin yapısının açıklığa kavuştuğunu rahatlıkla deneysel olarak görebiliriz.

Löysin-aminopeptidazın protein yada peptitin N-terminalinden başlayarak teker teker kopardığından,aminoasit sekansı burada belirlenir ve yine protein yada peptitin son halkası yani C-terminali hidrazin ile belirlenebilir.Proteinde hidrazilonizinde aminoasitler beraberdirler,fakat C-terminalinde aminoasitler serbest haldedir ve C-terminalinde aminoasitleri teker teker koparan karboksipeptidazlar burada analiz edilebilir.

2)Zincir konformasyonu (ikincil yapı)
Proteinler çözeltilerde düzensiz bir yapı sergilemezler,aksine hepsi neredeyse simetrik ve üç boyutlu bir yapıya sahiptirler.Burada protein peptit zinciri bulunduğu üç boyutlu yapıdan köken alıyorsa,böyle durumlara ‘zincir konformasyonu’ yani diğer bir ifadeyle ikincil yapı denir.Bu ikincil yapıların nedeni hidrojen bağı köprüleridir.Bu bağlar karbonil,imino ve H+ arasındaki 0,28 nm aralığında gerçekleşip nokta şeklinde gösterilir ve oldukça düzenli bir yapıya sahiptir.

Bu ikincil yapıya bağlı olarak H+ bağları arası küçük moleküllü aminoasitler arasında boşlukla oluşur,bu boşluklar Pauling’de önerdiği gibi ‘β Akerdeon modeli’ olarak bilinir ve ipliksi proteinlerin yapısında da görülebilir.

Bir başka modelimiz ise ‘α heliks/sarmal modeli’dir.Bu modele göre H+ bağları,β akerdeon modeline göre daha kararsızdır ve H+ köprüsünün boyu 0,15 nmdir.Bundan dolayı bu tür proteinler daha çok eklem ve kas hücrelerinin bulunduğu bölgelerde bulunup organlara yada başka tür maddelere esneklik kazandırmaktadır.

3)Globüler proteinler (üçüncül yapı)
Bir önceki başlıkta β akerdeon ve α heliks modelinden bahsetmiştik.Modern kristal röntgen metotları tam olarak bu yapıları aydınlatmaktadır.,şöyle ki,bu metot proteinlerin bütün atomlarını görebilip ve proteinin yapılarını bu yönde bizde doğru tespit etmektedir.Bu yapılarda boşluklu ve kıvrımlı olduğu bu metotta rahatlıkla görülebilir,bu kıvrımların katlanması sonucu ise üçüncül yapı dediğimiz ‘globüler proteinler’ oluşmaktadır.Bu katlanma şekli ise proteinin fiziksel ve biyolojik fonksiyonlarını değiştirdiği gibi,bazı kıvrımlar ve boşluklu yapılarda ilk durumlara uymamaktadır,diyerek yazımıza da böylelikle son veriyoruz başka bir yazımızda daha görüşmek üzere.

İsmail Çelik

Kaynaklar:
[1]. Prof.Dr. (Ali Muhtar Tiftik, Behiç Serpek, Leyla Kalaycıoğlu, Mehmet Nizamlıoğlu, Nuri Başpınar – Biyokimya (Nobel Yayınları-2010) )
[2.] R.C.Atkins,F.A.Carey - Organic Chemistry (Çev.edit : Prof.Dr.Gürol Okay,Prof.Dr.Yılmaz Yıldırır-Bilim yayınları - 2009)
İnternet kaynaklar:
[3.]
[4.]